Particularităţile materiei vii

Constituenţii materiei vii sunt compuşi din moleculele materiei moarte. Ele in parte, se supun legilor ce caracterizează comportarea obiectelor inanimate, cu toate că intrunesc calităţi neordinare. Cea mai concludentă particularitate este complexitatea şi gradul inalt de organizare ce se caracterizează prin structura internă compusă şi diversitatea de molecule.

Organismele vii sunt reprezentate prin milioane de specii. O altă particularitate constă in faptul că orice parte componentă işi are sensul său specific şi indeplineşte o funcţie strict determinată. Aceasta se referă nu numai la structurile macroscopice, dar şi la structurile intracelulare microscopice, cum ar fi nucleul. Structurile acestea sunt inzestrate cu funcţii speciale şi compuşi ce se conţin in celulă - proteine, lipide.

A treia particularitate care ne apropie de sensul proceselor vitale constă in faptul că organismele vii sunt capabile să extragă, să transforme şi să utilizeze energia mediului ambiant fie sub forma compuşilor organici nutritivi, fie sub forma energiei solare. Ultima particularitate permite organismelor să-şi genereză sursa lor proprie de energie şi să-şi asigure integritatea. Pe contul acestei energii se efectuează lucrul mecanic, se realizează transferul membranar al substanţelor.

Organismele vii niciodată nu se află in stare de echilibru in ceea ce priveşte procesele declanşate de organismul propriu-zis, precum şi in interacţiunea cu mediul ambiant. Dar cea mai surprinzătoare particularitate a organismului este capacitatea de a se reproduce, a se inmulţi, a se procrea, insuşire ce poate fi considerată drept chintesenţa lui.

Este evident că organismele vii sunt compuse din aceleaşi molecule, dar care ar fi totuşi cauza că materia vie se deosebeşte radical de cea moartă?

De ce organismul viu este ceva mai mult decit totalitatea componenţilor avitali? Anume aceasta este problema principală ce relevă sensul biochimiei.

Scopul final al ştiinţei biochimia rezidă in perceperea enigmelor vieţii sub toate formele ei. Şi, ca rezultat, avem nevoie de un student, viitor medic specialist care să nu fie doar un “dicţionar” al tennenilor biochimiei, dar şi apt să aprecieze critic şi constructiv datele experimentale pe care se bazează cunoştinţele noastre despre procesele vitale.

In studiul disciplinei deosebim trei compartimente:

• Biochimia statică - studiază in exclusivitate analiza, componenţa chimică a organismelor.
• Biochimia dinamică - elucidează complexitatea modificărilor de substanţe in organism.
• Biochimia funcţională - cercetează procesele chimice ce stau la baza diferitelor manifestări ale vitalităţii.

Biochimia este o ştiinţă experimentală, succesul căreia e legat indispensabil de capacitatea de a experimenta, bazată pe cunoştinţele modeme, utilizind o tehnică avansată de laborator, precum şi de sinteza datelor inregistrate, o interpretare şi analiză veridică a explorărilor efectuate.

In ierarhia structurală a milioanelor de proteine diferite, de exemplu, deosebim, mai multe niveluri de organizare: atomar, molecular, celular. Pentru activitatea organului respectiv e caracteristic nivelul corespunzător, iar pentru organismul integru – forma superioară de organizare a materiei vii.

Cea mai importantă direcţie in dezvoltarea biochimiei contemporane e studierea proceselor biochimice la nivelul molecular. Viteza acestor procese e determinată de diverşi factori ca: concentraţia ingredienţilor, pH, bariera energetică, activitatea fermenţilor respectivi, prezenţa activatorilor şi inhibitorilor. Interacţiunea dintre aceşti factori se efectueaza in mod diferit, cu o reflecţie indispensabilă in procesele reglatoare la diferite niveluri.

Un alt important nivel de studiu este cel multienzimatic, vizind proteinele specifice reglatoare, ce intră in componenţa endo- şi exomembranelor.

Compartimentele intracelulare se caracterizează prin prezenţa unor procese biochimice dominante. Aceste structuri se deosebesc nu numai morfologic şi citochimic, dar şi biochimic. Anume la acest nivel are loc compartimentalizarea şi specificarea proceselor biochimice. Ca obiect pentru studiul metabolismului energetic servesc mitocondriile, iar procesele biosintetice sunt concentrate in ribozomi şi fracţiunile citoplasmatice.

La nivelul celular are loc o interacţiune intre procesele biochimice in diferite structuri intracelulare, cu integrarea lor.

La acelaşi nivel, datorită prezenţei in celule a diferitelor mecanisme reglatoare, se evidenţiază o acţiune specifică evidentă a substanţelor biologice active: hormoni, mediatori, oligopeptide, stimulenţi şi inhibitori. Acţionind asupra sistemelor polienzimatice, apariţia mecanismelor reglatorii condiţionează un echilibru dinamic al proceselor biochimice şi de aceea celula intactă e in stare de homeostazie. W.Canon propune acest termen in 1929 pentru detenninarea constantei mediului intern – condiţie indispensabilă pentru existenţa organismelor vii.

Acest echilibru e circumstanţa primordială a proceselor de autoasamblare, autoorganizare şi autoreglare, ce determină funcţiile biologice cardinale: creşterea, inmulţirea, mitoza şi diferenţierea celulelor.

Starea de homeostazie se păstrează nu numai in condiţii normale, dar şi la acţiunea diferitor factori nocivi asupra organismului şi, de asemenea, in stări de stres. in aceste condiţii homeostazia e determinată de prezenţa in organism a sistemelor complexe reglatoare coordonate de mecanisme adaptive.

Studierea profundă şi vastă a proceselor biochimice ce determină menţinerea homeostaziei, graţie mecanismelor de adaptaţie, e o problemă actuală a biochimiei funcţionale. Aceste investigaţii determină esenţa proceselor chimice ce stau la baza funcţiilor fiziologice şi pot preciza mecanismele reglatorii ce delimitează homeostazia in stări extremale. Aceasta e o problemă ce prezintă atit interes teoretic, cit şi practic.

In ultimii 30-40 de ani in studiile biochimice au apărut modificări radicale datorită utilizării metodelor moderne de cercetare. A crescut considerabil sensibilitatea şi exactitatea aprecierilor cantitative ale diferitor metaboliţi in structurile biologice.

Datorită spectroscopiei infraroşii se poate studia caracterul structural al moleculei, e posibilă determinarea diferitor compuşi străini in microcantităţi. Perfecţionarea metodei cromatografice - in straturi subţiri - a permis extragerea metaboliţilor individuali din ţesut chiar şi atunci, cind ei sunt in cantităţi minime. O caracteristică deosebită o au metodele imunochimice care au favorizat şi au justificat identificarea proteinelor individuale, secvenţa aminoacizilor in lanţ.

Un rol deosebit aparţine metodei de depistare radioactivă, metodă care facilitează studierea metabolismului plastic şi energetic in condiţii adecvate organismului intact.

O răspindire largă o are metoda de inregistrare a izotopilor ( scintigrafia) ce ne permite examinarea perfectă a proceselor metabolice la toate nivelurile sistemelor vii. La baza ei se află procesul de transformare a energiei particulelor primare radioactive in energia radiaţiei electromagnetice cu lungimea de undă 430 nm. Transformarea energiei este efectuată de scintilator (lichid-pentru s-particule şi cristal - pentru Y-particule).

Absorbind energia particulelor radioactive, scintilatorul elimină fotoni ce se inregistrează pe amplificatorul fotoelectronic.

Incontestabil că succesul biochimiei depinde de realizările vădite in ştiinţele inrudite precum sunt: bioorganica, anorganica, chimia analitică, fizică şi coloidală, biologia, fizica şi chiar matematica.

Rolul biochimiei pentru medicină e de netăgăduit, ca argument servesc doar cuvintele lui M. V. Lomonosov:

Medicul - fără cunoştinţe suficiente in chimie - nu poate fi competent in materie.

Foarte accelerat se dezvoltă biochimia clinică, care studiază modificările proceselor biochimice in organismul uman in diferite patologii şi, concomitent, elaborindu-se metodele depistării anumitelor devieri cu scopul de a diagnostica şi a pronostica evoluţia stărilor morbide. in ultimii 1 0 ani, numărul analizelor chimice la un bolnav a crescut in medie de 4 ori. E necesar de menţionat că descrierea datelor de laborator este direct dependentă de gradul şi nivelul de instruire a medicului.

Compuşii chimici in organismele vii sunt complecşi şi variaţi după structura lor şi sunt supuşi modificărilor permanente. Masa unor molecule e de milioane de Da (daltoni). Modificările conformaţionale ale macromoleculelor biologice au loc foarte repede.

Pentru despletirea unei spirale de DNA, utilă pentru replicare şi expresie, e necesară numai o milisecundă. Modificarea poziţională a unui domen de proteină faţă de altul e de o nanosecundă, iar fenomenul de senzaţie optică - modificări structurale ale grupelor luminoabsorbante - are loc in citeva picosecunde.

Pentru a percepe mai profund structura şi funcţiile proteinelor, e necesar să ne amintim de unele proprietăţi ale biomoleculelor. Organismele vii conţin in cantităţi mai mari 4 elemente: H, О, С si N. Dacă excludem H ,O, căreia ii revine 75% din greutate, apoi 90% din masa reziduală le revine acestor patru elemente. Din masa totală uscată carbonului ii revin 50-60%, oxigenului - 25-30%, azotului - 8 -10% şi hidrogenului – 3- 4%.

Particularităţile chimice deosebite ale organismelor vii constau in prezenţa carbonului. Carbonul, la fel ca şi oxigenul, hidrogenul, azotul, poate fonna legături covalente, adică legături determinate de perechi de electroni aparţinind ambilor atomi.

Atomii participanţi la formarea acestor legături covalente pretind să-şi asigure complexitatea cercurilor externe de electroni. Fiecare pereche de electroni corespunde unei legături ordinare.

In biologie o importanţă primordiala o are capacitatea carbonului (C) de a diviza perechile electronice, acestea aderind la alţi atomi de C, fapt ce duce la formarea unor legături ordinare foarte stabile. in plus, 2 atomi de С se pot imbina intre ei, conjugind 2 perechi de electroni. Astfel se formează o legătură dublă.

Varietatea substanţelor are ca schelet atomi de carbon, ce formează legături covalente, practic infinite: liniare, ciclice, ramurale, structuri combinate etc.

Cele 4 legături covalente ordinare ale carbonului in spaţiu se configurează in tetraedru, iar mărimea unghiului dintre 2 legături indiferente e de 109,5°. in moleculele unor substanţe acest unghi poate să se modifice puţin. Datorită acestei proprietăţi, compuşii carbonului formează diferite structuri tridimensionale. Nici un alt element chimic nu poate forma molecule atit de diferite după mărime şi formă, după complexitatea lanţului periferic şi a grupelor funcţionale.

A doua proprietate de bază a compuşilor organici constă in faptul că particulele moleculare sunt capabile, absolut liber, să se rotească in jurul legăturilor C-C ordinare, numai dacă la atomii de carbon, care iau parte la formarea acestei legături, nu sunt ataşate grupe foarte mari sau au o sarcină electrică mare. In ultimele cazuri rotaţia poate fi limitată. Aşadar, moleculele organice cu un număr mare de legături ordinare pot avea diferite forme numite conformaţii, ce depind de unghiul de rotaţie al acestei legături.

A treia proprietate a legăturilor covalente fonnate de carbon constă in faptul că ele au o anumită lungime. in medie, lungimea legăturilor ordinare e de 0,154 nm; cele duble sunt mai scurte şi, respectiv, egale cu 0,124 nm. Ultimele au o duritate mai mare şi nu permit rotaţia liberă. Datorită acestei legături din moleculă unghiurile intre moleculele ordinare se măresc.

Structura tridimensională (conformaţia) a biomoleculelor organice joacă un rol important in multe procese biochimice, dar mai ales in interacţiunea centrului catalitic al enzimelor cu substraturile. Pentru efectuarea funcţiilor biologice normale molecula enzimelor şi a substraturilor trebuie să fie complementară, adică trebuie neapărat să coincidă. Astfel de complementare strictă e necesară pentru fixarea moleculei de hormon la receptorul său pe suprafaţa celulei, pentru procesul de replicare a DNA ş.a.

Poziţia legăturilor ordinare in tetraedru atribuie unor compuşi organici incă o proprietate deosebită, cu o repercusiune primordială in biologie. Să ne amintim că unul sau mai mulţi atomi de hidrogen pot fi inlocuiţi cu diferite grupe funcţionale, care sunt reactibile şi pot modifica repartizarea electronilor şi poziţia electronilor invecinaţi, modificind astfel şi reactibilitatea intregii molecule. Majoritatea biomoleculelor conţin grupe funcţionale de diferite tipuri şi de aceea posedă diferite insuşiri polifuncţionale, determinind şi activitatea biologică.

Intotdeauna, cind in molecula compuşilor organici atomul de carbon e legat cu 4 atomi sau grupe funcţionale diferite, se spune că acest atom e asimetric, deoarece el poate funcţiona in două forme izomerice, dcosebindu-se printr-o configuraţie spaţială proprie - enantiomerii (stereoizomeri sau izomeri optici). in reacţiile chimice izomerii se comportă in acelaşi mod, dar se deosebesc după o proprietate fizică, şi anume – după capacitatea de a roti planul luminii polarizate in stinga sau in dreapta.

Deoarece astfel de compuşi cu atomi de carbon se atestă in două forme, au fost numiţi compuşi chiralici (chiros-din greacă - mină).

Atomul central asimetric din aceşti compuşi e numit atom chiralic sau centru chiralic. In organismele vii moleculele chiralice se află numai in una din cele două forme posibile, cauza fiind structura hiralică a moleculelor enzimelor.

In sistemele biologice e foarte răspindit şi un alt tip de legătură - cea de hidrogen, care uşor se formează intre atomul electronegativ (O şi N) şi atomul de hidrogen (H) legat covalent cu un alt atom electronegativ in aceeaşi sau altă moleculă. Atomii de hidrogen in asemenea condiţii comportă incărcături parţial pozitive, apropiindu-se de interacţiunea electrostatică.

Legăturile acestea sunt mai slabe decit cele covalente. Una din particularităţile lor este duritatea maximă in condiţiile incarc orientarea reciprocă a moleculelor legate determină o energie maximă a interacţiunii electrostatice.

Legătura dată este determinată de o anumită direcţie şi datorită ei e aptă să reţină ambele molecule sau grupe intr-o orientare reciprocă, determinind complementaritatea suprafeţelor moleculelor activate. Aceste legături servesc drept orientare, ce creează un contact perfect dintre suprafeţele moleculare.

La distanţe reduse acţionează forţele lui Van der Waals ce sunt determinate de atracţia electrostatică a electronilor cu sarcină negativa de către un atom de nucleu incărcat pozitiv al altui atom. Atracţia intre grupele electrizate detenninăforţele electrostatice şi apare intre sarcinile de forţă mare care se află in apropiere, modificind conformaţia moleculelor (COO^- şi NH₃⁺), (COO^- şi Ca⁺⁺). Acest tip de legătură dipol-dipol este caracteristic moleculelor polare care, ajunse in contact, se influenţează reciproc datorită efectelor electrostatice.

Moleculele polare sub raport structural pot fi identice sau diferite. Dispunerea acestor molecule in spaţiu se face ordonat cu polii de semn contrar proximitate reciprocă.

Datorită forţelor de atracţie electrostatice la substanţele cu molecule polare temperaturile de topire şi fierbere sunt mai ridicate comparativ cu substanţele cu molecule analoage, dar nepolare. Hidratarea ionilor influenţează simţitor interacţiunea electrostatică, fiindcă fiecare ion in apă e inconjurat cu un strat de molecule de apă, orientat intr-un fel anumit şi determinat de atracţia dipolilor de apă la ionul incărcat. Legăturile ion-dipol se află in sisitemele in care mediul este format din molecule polare. in aceste sisteme se produce orientarea dipolilor moleculelor polare in jurul ionilor.

Fenomenul acesta este denumit solvatare, iar in cazul in care moleculele polare aparţin apei este numit hidratare.

Distingem şi forţe (legături) hidrofobe, ceea ce denotă agregaţia grupelor nepolare. Procesul poate fi explicat ca un transfer al particulelor nepolare ale moleculei de apă in porţiunea hidrofobă. Un rol deosebit il joacă in acest proces capacitatea pronunţată a moleculelor de apă de a se lega intre ele. Un efect incontestabil al acţiunii acestor forţe se manifestă prin creşterea vădită a structurii apei-limitarea fluidităţii moleculelor de apă.

De interacţiunea hidrofobă depinde şi aşa-numita interacţiune Stacking (forţe de instivuire), care apare intre perechile de baze azotate aranjate in stive la distanţa razelor Van der Waals. Acestc forţe stabilizează dublul helix de DNA.

Un caz particular al legăturii covalente este legătura coordinativă. in cazul acestei legături dubletul de electroni puşi in comun aparţine doar unuia din atomi, denumit donator sau atom nucleofil, iar celălalt atom (legat prin acest dublet) se numeşte acceptor sau atom electrofil.

Astfel de legături pot da atomii donatori de azot, oxigen, fosfor şi sulf. in cazul azotului, acesta participă la formarea amoniacului cu trei din cei cinci electroni de valenţă:

răminind o pereche de electroni care nu participă la formarea legăturii, pereche denumită dublet neparticipant.

In cazul tratării unei soluţii de acid clorhidric (care este disociat in H ⁺ şi Cl_-) cu amoniac, ionul de H⁺, neavind o configuraţie stabilă, se ataşează dubletului neparticipant, formind ionul de amoniu. Sarcina acestuia se echilibrează prin anionul Cl^-:

Similar, in cazul interacţiunii dintre o amină (R-NH₂) şi un acid oarecare (AH):

sau, in redare curentă:

redare curentă:

R - NH₂ + H⁺ + A^- → [R -N ⁺H ₃]A

In astfel de compuşi intilniţi şi ca biomolecule există: legături covalente (in radicalul R, intre acesta şi atomul de azot, intre atomul de azot şi doi atomi de hidrogen); o legătură coordinativă (intre atomul de azot şi atomul de hidrogen); o legătură ionică (intre cationul aminic şi anionul acid A).

Legătura coordinativă astfel formată se mai numeşte legătura donator-acceptor. Ionul fonnat se numeşte ion complex, iar combinaţia astfel rezultată se numeşte combinaţie coordinativă.

La notarea curentă legătura coordinativă sc simbolizează printr-o săgeată orientată cu virful inspre atomul acceptor.

Dintre aceştia, ultimii doi compuşi sunt combinaţii complexe, in accepţia teoriei combinaţiillor complexe in aceşti compuşi, se distinge un ion complex inscris intre paranteze şi unul sau mai mulţi ioni externi inscrişi in afara parantezei.

Ionul complex este format dintr-un atom sau ion central, in jurul căruia se grupează mai mulţi atomi, molecule neutre sau ioni (de sarcină contrară ionului central). Număml acestora este denumit număr de coordinaţie.

Numărul de coordinaţie este independent de valenţa atomului sau ionului central. Mai frecvent se intilnesc numerele de coordinaţie 6 (Fe, Co, Cr) şi 4 (Cu, Ni), iar mai rar numerele 2 (Ag) şi 8 . Combinaţiile complexe sunt intilnite şi in natură in cazul unor bioconstituenţi care conţin O, P sau S.

In cazul compuşilor organometalici prezenţi in sistemele biologice este intilnită legătura chelatică. in astfel de legături ionii metalici (Mⁿ⁺) stabilesc legături cu diverşi atomi din biomolecule, legătura fiind caracteristică indeosebi proteidelor. Dintre ionii metalici, in legăturile chelatice se intilnesc mai des ionii divalenţi (Fe²⁺, Cu²⁺, Mn²⁺, Zn ²⁺, Co²⁺ ş.a)

Ionul metalic formează o legătură chelatică (gr.c/ie/a-cleşte) in formă de complex intern, spre exemplu, cu un aminoacid sau o catenă polipeptidică (consideraţi liganzi).