Proteinele

Proteinele îndeplinesc o varietate impresionantă de funcții în organismele vii, demonstrând versatilitatea acestor macromolecule esențiale. Deși sunt formate din aceiași aminoacizi de bază, structura lor tridimensională unică permite specializarea pentru funcții extrem de diverse. Iată o analiză detaliată a principalelor funcții ale proteinelor:

1. Funcția structurală a proteinelor

Proteinele structurale sunt componentele fundamentale ale țesuturilor și organelor, oferind suport, rezistență și elasticitate:

• Colagenul este cea mai abundentă proteină din corpul uman, reprezentând aproximativ 30% din masa proteică totală. Formează fibre extrem de rezistente care asigură integritatea pielii, oaselor, tendoanelor, cartilajelor și vaselor de sânge. Structura sa unică, în triplu helix, îi conferă o rezistență excepțională la tracțiune.
• Keratina este principala proteină din structura părului, unghiilor și stratului exterior al pielii (epidermei). Există două tipuri principale: α-keratina (la mamifere) și β-keratina (la reptile și păsări). Bogate în cistină, aceste proteine formează numeroase punți disulfidice care le conferă duritate și impermeabilitate.
• Elastina, așa cum sugerează numele, conferă elasticitate țesuturilor precum plămânii, arterele și pielea. Are o structură unică care permite întinderea și revenirea la forma inițială, esențială pentru funcționarea organelor cu pereți elastici.
• Laminele formează o rețea structurală (lamina nucleară) sub membrana nucleară, oferind suport mecanic nucleului celular și jucând un rol esențial în organizarea cromatinei.

2. Funcția enzimatică a proteinelor

Enzimele sunt catalizatori biologici care accelerează reacțiile biochimice de mii sau chiar milioane de ori, fără a fi consumate în proces:

• Amilaza este o enzimă digestivă care hidrolizează amidonul în maltoza și alte zaharuri simple. Începe acțiunea în cavitatea bucală (amilaza salivară) și continuă în intestinul subțire (amilaza pancreatică).
• Pepsina, produsă în stomac, inițiază digestia proteinelor în mediu acid. Este secretată sub formă de pepsinogen (inactiv) și activată de acidul clorhidric din stomac.
• ADN polimeraza catalizează sinteza ADN-ului în timpul replicării, adăugând nucleotide complementare la șablonul existent cu o precizie remarcabilă.
• Lipaza hidrolizează lipidele în acizi grași și glicerol, fiind esențială pentru digestia și absorbția grăsimilor. Lipaza pancreatică este cea mai importantă enzimă din această categorie.
• Catalaza descompune peroxidul de hidrogen (H₂O₂), un produs toxic al metabolismului celular, în apă și oxigen. Este una dintre cele mai eficiente enzime cunoscute, o singură moleculă putând converti milioane de molecule de peroxid pe secundă.

Specificitatea enzimelor provine din structura lor tridimensională, care creează un "buzunar" activ (situl activ) unde se leagă substratul. Modelul "cheie-lacăt" și modelul "potrivirii induse" explică modul în care enzimele recunosc și interacționează cu substraturile lor specifice.

3. Funcția de transport a proteinelor

Proteinele de transport facilitează mișcarea moleculelor și ionilor în interiorul celulelor și între diferite compartimente ale organismului:

• Hemoglobina transportă oxigenul de la plămâni la țesuturi și dioxidul de carbon în direcția opusă. Este formată din patru subunități, fiecare conținând un grup heme cu un atom de fier care leagă oxigenul. Structura sa cuaternară permite legarea cooperativă a oxigenului, optimizând schimbul gazos.
• Transferina transportă fierul în sânge, legând până la două atome de fier și livrându-le celulelor care au nevoie. Acest mecanism previne toxicitatea fierului liber și asigură aprovizionarea celulelor cu acest element esențial.
• Albuminele serice transportă acizi grași, hormoni, bilirubină și diverse medicamente în fluxul sanguin. Reprezintă aproximativ 60% din proteinele plasmatice și contribuie semnificativ la menținerea presiunii osmotice a sângelui.
• Proteinele transportoare de membrană, precum pompele de sodiu-potasiu (Na⁺/K⁺-ATPaza), transportorii de glucoză (GLUT) și canalele ionice, facilitează trecerea moleculelor și ionilor prin membranele celulare, procesele fiind esențiale pentru funcționarea normală a celulelor.

4. Funcția de apărare a proteinelor

Sistemul imunitar depinde în mare măsură de proteine specializate pentru a recunoaște și neutraliza agenții patogeni:

• Anticorpii (imunoglobulinele) sunt produși de limfocitele B și recunosc în mod specific antigene străine. Structura lor unică în formă de "Y" le permite să lege antigene cu o parte și să activeze alte componente ale sistemului imunitar cu cealaltă parte. Există cinci clase principale de imunoglobuline (IgG, IgM, IgA, IgD și IgE), fiecare cu funcții distincte.
• Componentele sistemului complement formează un "cascadă" de reacții care amplifică răspunsul imun și facilitează eliminarea agenților patogeni. Activarea complementului duce la formarea complexului de atac membranar, care perforează membranele celulare ale microorganismelor.
• Interferonii sunt proteine semnalizatoare produse de celulele infectate viral, care avertizează celulele vecine și le ajută să dezvolte rezistență la infecție. Există trei tipuri principale: alfa, beta și gamma, fiecare cu roluri diferite în răspunsul imun.
• Proteina C reactivă (PCR) recunoaște fosfocolina din membranele celulare ale bacteriilor și celulelor deteriorate, activând sistemul complement. Nivelurile sale cresc dramatic în timpul inflamației, servind ca marker de diagnostic.
• Defensinele sunt peptide antimicrobiene care formează pori în membranele celulare ale microorganismelor, ducând la moartea acestora. Sunt componente importante ale imunității înnăscute.

5. Funcția de reglare a proteinelor

Proteinele reglatoare controlează procesele biologice, asigurând echilibrul și coordonarea activităților celulare:

• Hormonii proteici, precum insulina, hormonul de creștere, prolactina și hormonul foliculostimulant (FSH), reglează diverse procese metabolice și fiziologice. Spre deosebire de hormonii steroidieni care pot traversa membrana celulară, hormonii proteici se leagă de receptori de la suprafața celulei și inițiază cascade de semnalizare intracelulară.
• Factorii de transcripție controlează expresia genelor, legându-se la secvențe specifice de ADN și influențând transcrierea lor în ARN mesager. Proteine precum p53 (supresorul tumoral), NF-κB (implicat în răspunsurile inflamatorii) și receptorii hormonilor steroidieni sunt exemple importante.
• Inhibitorii enzimatici modulează activitatea altor enzime, prevenind reacțiile nedorite sau excesive. Serpinele, de exemplu, inhibă proteazele serice implicate în coagularea sângelui și inflamație.
• Calmodulina este o proteină care leagă calciul și mediază multe procese dependente de calciu, inclusiv contracția musculară, metabolismul glicogenului și transmiterea semnalelor nervoase.

6. Funcția de semnalizare a proteinelor

Comunicarea intercelulară este mediată de proteine specializate care transmit semnale între celule:

• Receptorii de suprafață celulară detectează semnale extracelulare și le transformă în răspunsuri intracelulare. Există mai multe tipuri: receptori cuplați cu proteine G (GPCR), receptori tirozin kinazici, receptori cuplați cu canale ionice și receptori asociați cu alte enzime.
• Citokinele sunt molecule de semnalizare care reglează inflamația și răspunsurile imune. Interleukinele, factorii de necroză tumorală (TNF) și chemokinele sunt exemple importante de citokine.
• Factorii de creștere, precum factorul de creștere epidermal (EGF), factorul de creștere derivat din trombocite (PDGF) și factorul de creștere a fibroblaștilor (FGF), stimulează proliferarea și diferențierea celulară, jucând roluri critice în dezvoltare și regenerare.
• Neurotransmițătorii proteici, precum neuropeptidele, reglează transmiterea impulsurilor nervoase între neuroni. Endorfinele, substanța P și neuropeptidul Y sunt exemple de neurotransmițători peptidici.

7. Funcția de contracție a proteinelor

Mișcarea celulară și contracția musculară depind de proteine specializate:

• Actina și miozina sunt principalele proteine contractile din mușchi. Miozina formează filamente groase care interacționează cu filamentele subțiri de actină, generând forța de contracție prin "mersul" capetelor de miozină de-a lungul filamentelor de actină, în prezența ATP-ului.
• Tropomiozina și troponinele reglează interacțiunea actină-miozină în mușchii scheletici și cardiaci, prin legarea calciului și modificări conformaționale ulterioare.
• Dineina și kinezina sunt "motoare moleculare" care transportă organite și vezicule de-a lungul microtubulilor în interiorul celulelor, esențiale pentru organizarea citoscheletului și transportul intracelular.
• Proteinele cililor și flagelilor permit mișcarea acestor structuri celulare, esențiale pentru clearance-ul mucociliar în tractul respirator și motilitatea spermatozoizilor.

8. Funcția de stocare a proteinelor

Unele proteine sunt specializate în stocarea nutrienților esențiali și a altor molecule:

• Ferritina stochează fierul în celule, protejând împotriva efectelor toxice ale fierului liber. Poate încorpora până la 4500 de atome de fier într-o singură moleculă proteică. Hemosiderina este o formă modificată de ferritină care apare în condiții de supraîncărcare cu fier.
• Cazeina din lapte furnizează aminoacizi, calciu și fosfat pentru nou-născuți. Formează micele care conțin calciu și fosfat într-o formă biodisponibilă.
• Vitellogeninele sunt proteine precursoare ale vitelinei, principala proteină de stocare din gălbenușul ouălor, furnizând nutrienți pentru embrionii în dezvoltare.
• Ovalbumin este principala proteină din albușul de ou, reprezentând aproximativ 54% din proteinele totale ale albușului. Servește ca sursă de aminoacizi pentru embrionul în dezvoltare.
• Mioglobina stochează oxigenul în mușchi, având o afinitate mai mare pentru oxigen decât hemoglobina. Este deosebit de abundentă în mușchii "roșii" și la mamifere marine care necesită depozite mari de oxigen.